90 ℃以上の高温環境下で生育する超好熱菌が産出する蛋白質の安定性や変性過程を円二色性スペクトルによる分光学的手法やDSCによる熱測定によって熱力学的に調べた。研究対象に用いた超好熱菌Thermococcus kodakaraensis由来RNase HIIの安定性はこれまで報告されている常温生物由来の蛋白質に比べて，平衡論的に安定化しているだけでなく，速度論的にも安定化していることが明らかとなった。この速度論的な安定化メカニズムが超好熱菌由来蛋白質に特徴的であることが示唆される。またこの蛋白質の機能に重要な部位は安定性の観点から見れば至適ではないことや，安定性を向上させることが報告されている低分子化合物によってさらに安定化されることがわかった。これらの構造特性は蛋白質の持つ安定性に関係しない普遍的な性質だと考えられる。
We describe the thermodynamic stability of a hyperthermophilic protein with respect to the equilibrium and kinetic aspects. The stabilization mechanism of a hyperthermophilic protein is found to be characterized by its slow unfolding and this appears to be a common characteristic of hyperthermophilic proteins. It was shown that the buried hydrophobic residues contribute to the kinetic robustness. Furthermore, we discuss whether some concepts about protein stability, which are observed in mesophilic proteins, are applicable to the hyperthermophilic protein.
Keywords:hyperthermophilic protein; stability; folding