4(R)-Hydroxyproline（HypR）は蛋白質全体では稀なアミノ酸であるにも関わらず，天然のコラーゲンには頻繁に存在する。HypRはコラーゲンの三本鎖構造の熱安定性に貢献することが知られている。これまでに一連のポリトリペプチド (X-Y-Gly)10［X, Y: Pro, HypR, or 4-フルオロプロリン（fPro）］を用いてコラーゲンの三本鎖構造の安定化機構を調べる研究が精力的に行われてきた。DSC解析によって三本鎖から一本鎖への転移に伴う熱力学量を求めることにより，エンタルピー項が主として (Pro-HypR-Gly)10の熱安定性に寄与しているのに対して，(Pro-fProR-Gly)10や (fProS-Pro-Gly)10ではエントロピー項が主に高い熱安定性の要因であることが示された。溶液内で実測された分子体積と結晶構造より得られる固有体積の値との比較から，この違いはペプチドの水和の違いに起因することを明らかにした。
4(R)-Hydroxyproline (HypR) is often found in natural collagen in spite of being a rare amino acid in proteins overall. It has been known that HypR residue contributes to the thermal stability of the collagen triple helical structure. Intensive studies to investigate the stabilizing mechanism of the collagen triple helical structure have been performed by using a series of polytripeptides (X-Y-Gly)10 [X, Y: Pro, HypR, or 4-fluoroproline (fPro)]. The thermodynamic parameters determined by DSC analyses of these model peptides indicate that the enthalpy term contributes predominantly to the thermal stability of (Pro-HypR-Gly)10, whereas the entropy term is primarily responsible for the enhanced stabilities of (Pro-fProR-Gly)10 and (fProS-Pro-Gly)10. Based on the comparison of molecular volumes observed in solution with intrinsic ones from the crystal structure, the difference comes from the difference of hydration on these peptides.
Keywords:collagen, triple helical structure, thermal stability, hydration